miércoles, 17 de mayo de 2017

SIN GLUTEN: ¿CELÍACO O MODERNO?

En los últimos años, el gluten se ha convertido en el enemigo dietético nº1. Cada vez más gente se suma a la dieta sin gluten. Pero ¿qué es el gluten? ¿es realmente perjudicial para la salud de todo el mundo? o, por el contrario, ¿es fundamental para seguir una dieta equilibrada?




Comencemos por explicar qué es el gluten. El gluten es un componente de la harina de los cereales de secano, fundamentalmente del trigo (en el que representa un 90% de la fracción proteica), pero también de la cebada, el centeno y la avena. Lo constituyen dos proteínas, la glutenina y la gliadina.



Lo cierto es que estas dos proteínas tienen un valor nutricional bastante bajo, ya que su capacidad de suministrar aminoácidos esenciales al cuerpo humano es muy limitada. Sin embargo, el gluten es muy utilizado en la industria alimentaria al ser necesario para que el pan leve durante su preparación y al darle su forma durante la cocción.

La glutenina y la gliadina pertenecen a la familia de las prolaminas, siendo ricas en los aminoácidos prolina y glutamina. La gliadina es viscosa y confiere extensibilidad a la masa de pan, permitiendo que esta se estire sin cortarse y que aumente de tamaño durante la fermentación. La glutenina a su vez confiere elasticidad a la masa, es decir, la capacidad de retornar a su forma y tamaño original después de haber sido estirada.



Hasta hace unos años, la conciencia de que el gluten es perjudicial para la salud de algunos individuos era bastante escasa. Hoy en día sabemos que hay varios desórdenes relacionados con la ingesta de trigo:

·         La alergia al trigo es bastante infrecuente y se produce por una reacción del sistema inmune frente a algunas de los cientos de proteínas del trigo.
·         La enfermedad celíaca es una enfermedad hereditaria presente en 1 de cada 100 personas que se produce por una mala asimilación del gluten.
·         La sensibilidad al gluten no celíaca es el desorden más común, pero también el que tiene menos evidencias científicas.

Centrémonos primero en la enfermedad que más respaldo científico tiene, la enfermedad celíaca. Los pacientes con dicha enfermedad son incapaces de degradar la gliadina en el intestino delgado. Normalmente, la gliadina es reconocida por anticuerpos que se unen a ella y la destruyen. Sin embargo, los celíacos tienen en mayor abundancia el receptor de transferrina (TfR) en las células intestinales. La gliadina se une a dicho receptor y atraviesa la capa de células intestinales, pasando del lumen (el interior del intestino) a la lámina propia, la capa de mucosa encargada de proporcionar nutrientes y proteger de patógenos al intestino.




Una vez en la lámina, el sistema inmune reconoce un cuerpo extraño y reacciona. Los macrófagos son las células inmunes que se encargan de fagocitar (es decir, “comerse”) a la gliadina. Esta es procesada en pequeños fragmentos en su interior, y dichos fragmentos se unirán a anticuerpos específicos y quedarán expuestos en la superficie de los macrófagos, sirviendo como reclamo para otras células inmunes. Estos anticuerpos de superficie se denominan en su conjunto Complejo Mayor de Histocompatibilidad (MHC). Existen varios tipos de MHC, y que los macrófagos de una persona expresen un tipo de MHC u otro viene dado por los genes de Antígenos Leucocitarios Humanos (HLA). Los celíacos cuentan con un tipo de HLA capaz de reconocer a la gliadina, el HLA-DQ2 o el HLA-DQ8.



Una vez la gliadina quede expuesta en la superficie de los macrófagos, se activará la alarma para que intervengan las células inmunes que van a ser realmente nocivas para el cuerpo, los linfocitos T-helper CD4+ y los linfocitos T-killer CD8+. Los T-helper, al reconocer los fragmentos de gliadina, liberan citoquinas proinflamatorias, que dañarán gravemente las células epiteliales de las vellosidades del intestino. Por su parte, los T-killer atacan directamente a estas células. Esto aumenta considerablemente la permeabilidad del intestino, por lo que facilitará la entrada de muchos agentes externos no deseados, entre ellos más gliadina, iniciándose de nuevo el ciclo.




La celiaquía se diagnostica midiendo la cantidad de varios tipos de anticuerpos en la sangre, aunque no es una prueba completamente eficaz. Como prueba de confirmación, es necesario realizar una biopsia del duodeno, la parte superior del intestino delgado, para observar el estado de las células epiteliales.

Los síntomas de la celiaquía son muy variados. Aunque afecta generalmente al sistema digestivo (dolor abdominal, estreñimiento, vómitos, diarrea, pérdida de apetito…), también tiene consecuencias importantes en otros muchos órganos, como los músculos y articulaciones (calambres y dolor articular) o la piel (dermatitis). Suele causar depresión y fatiga, y en el caso de los niños, retrasa el crecimiento y el normal desarrollo. Hoy en día, el único tratamiento contra la enfermedad celíaca es suprimir el gluten de la dieta.

Algunas personas presentan una sintomatología similar a la de los celíacos, sin embargo, no son detectados como tal por pruebas de sangre o tejidos. Esta alteración es clasificada como sensibilidad al gluten no celíaca, aunque no está bien definida y no hay pruebas determinantes de su existencia. De hecho, es muy probable que la sensibilidad al gluten no celíaca no sea una única enfermedad, sino varias, y que el gluten no sea el causante en todos los casos.

Otros claros candidatos a ser los causantes de este desorden son los azúcares presentes en el trigo, los oligosacáridos, disacáridos, monosacáridos y polioles fermentables (FODMAP). Estos azúcares no pueden ser procesados por el intestino delgado, y pasan hasta el intestino grueso. Allí, son fermentados por bacterias de la flora, generando ácidos grasos y gases que pueden causar malestar.

La presión mediática que nos ha conducido a una propaganda anti-gluten también podría jugar su papel en la aparición de estos casos. El efecto nocebo es bastante común: cuando una persona ingiere un alimento o medicamento que cree que le va a producir un daño, el cerebro sugestiona al cuerpo para que el daño se produzca realmente.




La moda anti-gluten conlleva una masificación de los productos libres de gluten. Aunque pueden facilitar la vida de los celíacos, estos productos no suponen una mejora en la calidad alimenticia de quien no es intolerante al gluten. Las harinas que sustituyen al trigo suelen tener menos sabor, y por ello se cargan de azúcares y grasas trans. Además, estas harinas están refinadas y carecen de todas las vitaminas y minerales presentes en la harina de trigo.




Como conclusión, la supresión del gluten de la dieta es muy necesaria en caso de una intolerancia como la enfermedad celíaca. Hay un gran interrogante sobre la existencia real de sensibilidad al gluten no celíaca y el peso de otros componentes del trigo en esta. Por ello, las personas que padezcan síntomas similares a la celiaquía, pero carezcan de diagnóstico pueden permanecer alerta con la dieta. Lo que está claro, es que la gran mayoría de la población no sufre ninguno de estos desórdenes, y por lo tanto la influencia del gluten en su salud es mínima, y una sustitución de éste por otros productos es más perjudicial que beneficiosa. Los productos que contienen harinas de trigo son necesarios para una alimentación equilibrada, pero, como otros muchos, en cantidades moderadas. Lo realmente perjudicial es un abuso de ellos debido a su elevado contenido en carbohidratos. Pero esto no es nada nuevo, así que... no os paséis de modernos!

martes, 14 de marzo de 2017

LA ESTAFA PRODIGIOSA: EL MILAGRO DE LAS ENZIMAS

En los últimos días se ha abierto un debate a raíz de la ferviente defensa en televisión del libro “La enzima prodigiosa”, del médico japonés Hiromi Shinya, por parte de la periodista y presentadora Mercedes Milá. La polémica se sirvió en el Chester de Risto Mejide, cuando la presentadora arremetió contra el bioquímico y divulgador J.M. Mulet (@jmmulet)  (llamándole “gordito”), crítico con la teoría propuesta por el libro de Shinya: en nuestro cuerpo, existe una enzima madre de la que se desarrollan todas las demás, y nuestra dieta juega un papel fundamental en la correcta distribución de las enzimas. Las formas de la contienda han acaparado la noticia, pero lo realmente preocupante es el fondo de este debate: ¿existe de verdad una enzima prodigiosa?





Empecemos por lo más básico: ¿qué son las enzimas? En la naturaleza, algunas reacciones químicas suceden de forma espontánea muy lentamente. Para aumentar la velocidad, se utilizan sustancias denominadas catalizadores. En nuestro organismo, la mayoría de las reacciones que intervienen en el metabolismo son muy lentas, pero disponemos de nuestros propios catalizadores biológicos, las enzimas, para acelerarlas. Las enzimas son proteínas que captan determinadas moléculas (sustratos) para convertirlas en otro tipo (productos).

Al ser proteínas, están constituidas por unidades más pequeñas de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos distintos y la secuencia que forman estos aminoácidos determina la estructura tridimensional de la proteína, que es fundamental para un correcto funcionamiento de esta. Ni la secuencia ni la estructura son caprichosas, sino que están codificadas en el ADN.

Las enzimas presentan una elevada especificidad, es decir, que son muy precisas reconociendo a un tipo de sustrato concreto y tienen una actividad predefinida, catalizando un tipo de reacción concreta. Existen pues muchas clases de enzimas (todas acaban en “-asa), y según su función se reparten en los distintos órganos y tejidos del cuerpo. Un ejemplo es la lactasa (presente en el intestino delgado), que reconoce específicamente a la lactosa y la corta, obteniéndose dos moléculas más pequeñas, glucosa y galactosa. (Hay que recordar el post de Leche Sin Lactosa, ¡ahora con más químicos! escrito en este blog)



Dicha especificidad de las enzimas se explicó inicialmente con el modelo de la llave-cerradura propuesto por Emil Fischer en 1894, que sostenía que existe una complementariedad geométrica entre enzimas y sustratos, encajando entre ellos perfectamente. Más adelante, en 1958, Daniel Koshland propuso un modelo que resultó ajustarse más a la realidad, el modelo de encaje inducido, que postula que el sitio activo de las enzimas (los pocos aminoácidos que reconocen y se unen al sustrato) es flexible, y cambia su conformación al unirse al sustrato.



Obviamente, no sólo la especie humana dispone de enzimas en su organismo. Muchos patógenos hacen uso de sus propias enzimas para atacar a otros organismos. Sin embargo, las enzimas no son infalibles: pueden ser inhibidas por otras moléculas, generalmente fármacos, que se unen a ellas e impiden el reconocimiento del sustrato.

Volviendo al libro de Shinya, sostiene que todas las enzimas provienen de una enzima madre. Según las necesidades del cuerpo, las enzimas madre irán a donde sean requeridas y se especializarán en un tipo u otro de enzima. Siguiendo el ejemplo anterior, si bebemos mucha leche, las enzimas madre se desplazarán al intestino delgado y se especializarán en lactasa para poder digerir la lactosa. Una filosofía similar a la de las células madre, sólo que las células son unidades infinitamente más complejas que las proteínas y las enzimas generalmente suelen realizar su actividad dentro de las células y por tanto no tienen la capacidad de viajar libremente a cualquier parte del cuerpo por sí solas.

Es esta idea la que lleva a Shinya a vender su dieta milagrosa, con la que supuestamente se mantiene un equilibrio de las enzimas madre. Nada de leche ni huevos ni aceite, más verdura y menos carne, y por supuesto, nada de químicos. Algunas de sus afirmaciones son realmente peligrosas: defiende que la quimioterapia, lejos de combatir el cáncer, lo alimenta. Asegura que su dieta milagrosa es suficiente para superar la enfermedad, pero no aporta datos científicos experimentales para ninguna de sus afirmaciones.



Por si todo esto fuera poco, una de sus ideas más disparatadas es que al comer muchos alimentos que contengan las supuestas enzimas madre, se reponen los niveles de estas enzimas en el cuerpo. Esto es un sinsentido, ya que las enzimas presentes en los alimentos no dejan de ser proteínas, y por lo tanto son descompuestas en aminoácidos en el tracto digestivo. Lo que el cuerpo aprovecha de los alimentos son sus aminoácidos (para, entre otras cosas, fabricar enzimas propias), no las enzimas en su forma entera y funcional. Por no decir que las enzimas presentes en los alimentos representan una fracción muy pequeña del peso total, y que cuando las ingerimos ya están inactivas, debido a la temperatura, la oxidación o la salinidad.

Shinya desafía incluso la evolución darwiniana y se suma al obsoleto lamarckismo, diciendo que el ADN puede modificarse a través de las emociones y el comportamiento, o la energía vital, y que estos caracteres obtenidos podrán ser heredados.

La realidad es que la información requerida para fabricar las enzimas está cuidadosamente recogida en el ADN: cada gen responsable de la síntesis de una enzima u otra se localiza en una parte concreta de un cromosoma u otro. El gen que codifica la lactasa, por ejemplo, se encuentra en el cromosoma 2, posición 21. Y este hecho más que probado desmonta la posibilidad de que las enzimas adquieran su función después de haber sido sintetizadas, y, por lo tanto, de que exista una enzima madre.



Si realmente ha existido una enzima madre de la que provienen todas las enzimas actuales, lo hizo hace millones de años, pero desde luego no existe en la actualidad, y menos en nuestro organismo. Investigaciones recientes tratan de resucitar enzimas antiguas que se han ido perdiendo a lo largo de la evolución. La evidencia sugiere que 500 millones de años después de que comenzara la vida (es decir, hace 3500 millones de años de la actualidad), las bacterias ya tenían la sofisticada maquinaria de la que disponen hoy en día. Sin embargo, este tema ya da para otra futura entrada en el blog. 

Pdt: para saber algo sobre la historia de las enzimas, podéis escuchar el podcast de Ciencia ConCiencia "Enzimas en Radio Al Pilón" 



Esta entrada participa en la LXIII edición del Carnaval de Química, alojada en el blog ‘Cardescu Web‘ de @CienciaNformas
carnaval LVIII

martes, 7 de marzo de 2017

Fluorescencia y Espadas Láser

En mi afán de seguir buscando una manera de poder tener una espada láser sobre el cabecero de mi cama, como ya comenté una vez en el post "Espadas láser, ¿realidad o ficción?", esta vez creo que he dado con la solución. Sólo hay que "aprovecharse" de una propiedad que tienen algunas moléculas, capaces de emitir luz de una determinada longitud de onda (es decir, de un color) cuando son irradiadas con otra luz de menor longitud de onda. 

Esta propiedad es un tipo de luminiscencia, la cual tienen ciertas moléculas cuando son capaces de emitir luz tras haber absorbido energía de otra radiación (principalmente ultravioleta) sin elevar su temperatura. 

La luminiscencia se puede clasificar según sea la radiación que estimula la emisión de luz: fotoluminiscencia, si la energía activadora está dentro del rango del espectro electromagnético de los Rayos UV, Rayos X o Rayos Catódicos; catodoluminiscencia, si el origen es un bombardeo con electrones acelerados; radioluminiscencia: si el origen es una irradiación con rayos α, β o γ...

Además de la excitación por radiaciones ionizantes, la luminiscencia puede generarse también mediante una reacción química (quimioluminiscencia), energía mecánica (triboluminiscencia), energía eléctrica (electroluminiscencia), energía biológica (bioluminiscencia), ondas sonoras (sonoluminiscencia)... Si os interesa podéis leer un artículo que escribí en Principia el año pasado, titulado Amor Bioluminiscente :D

La emisión de luz tiene lugar a un tiempo característico después de la absorción de la radiación y es este parámetro el que hace que podamos distinguir entre fluorescencia, si el tiempo es muy pequeño (Tº<10-8 segundos), y fosforescencia, si el tiempo es mayor (Tº>10-8 segundos).

Ahora es donde entran en juego las espadas láser. Bien, si conseguimos sintetizar un compuesto que sea luminiscente podríamos conseguir en nuestro cuarto un efecto como el mostrado más abajo. 


Yoda dibujado con un rotulador fluorescente. A su izquierda un tubo con compuesto fluorescente en su interior. 


Emisión de los compuestos fluorescentes bajo luz UV.

¿Por qué emiten luz las moléculas?

La emisión de luz de las moléculas es debida a sus electrones. Éstos se encuentran en su estado fundamental y, al recibir energía, se excitan y suben a niveles superiores de energía. Cuando estos electrones se relajan, bajan de nivel (como si de una escalera se tratase), y al volver a su estado fundamental emiten luz. En el blog Ciencillamente Hablando tienen unos dibujos que lo explican de una manera muy divertida :)


Así que ya sabéis, si queréis espadas láser una opción podría ser la excitación de los electrones de algunas moléculas, para que así sean ellos los encargados de que nuestras espadas den luz a nuestro cabecero de la cama ;)


Esta entrada participa en la LXIII edición del Carnaval de Química, alojada en el blog ‘Cardescu Web‘ de @CienciaNformas



martes, 7 de febrero de 2017

Mujeres De Ciencia - Principia en la Casa de Las Ciencias de Logroño

Se acerca el 11 de Febrero, proclamado en el año 2015 por la Asamblea General de Naciones Unidas como Día Internacional de la Mujer y la Niña en la Ciencia. Y siendo el 11 de Febrero, además, una fecha tan especial para mí, no podía dejar pasar la oportunidad de intentar hacer algo, como científica por un lado, y como niña, que siempre fuí y seré, de aquella persona que recordaré con más fuerza si se puede en esa fecha.

Así que manos a la obra, no me costó mucho convencer a Isaac (@radioalpilon) para hacer un especial en la radio, que ya adelanto, tendrá la visita de más de una compañera que animará, estoy segura, los podcast de Ciencia ConCiencia.

Pero no solo eso, sino que gracias a Principia, he podido coordinar un Espacio Expositivo que lleva por título "Mujeres De Ciencia" (el mismo que da nombre a la gran sección que puede leerse en Principia.io), donde pueden leerse unas líneas, siempre acompañadas de las grandes ilustraciones a las que estamos "bienacostumbrados", de algunas de las mujeres más relevantes de la historia de la Ciencia. 

Por supuesto quiero agradecer a La Casa de las Ciencias del Ayuntamiento de Logroño su gran disponibilidad y apoyo que, desde el primer momento, nos mostraron. Gracias a ellos la exposición cuenta con el mejor entorno posible y con una colección de biografías de científicas, así como textos de importantes investigadoras, procedentes de los fondos de su biblioteca, que se podrán consultar allí o ser tomados en préstamo con la tarjeta de lector. Sin ellos no hubiera sido posible.

Dicho esto os dejo los enlaces para que leáis más acerca de la exposición y, os invito a que disfrutéis de ella y recordéis junto con todos nosotros a todas esas mujeres que han colaborado a que la ciencia haya ido avanzando, y siga haciéndolo, aunque les haya sido en ocasiones muy complicado.


- Casa de Las Ciencias del Ayuntamiento de Logroño: Conmemoración Internacional de la Mujer y la Niña en la Ciencia