martes, 14 de marzo de 2017

LA ESTAFA PRODIGIOSA: EL MILAGRO DE LAS ENZIMAS

En los últimos días se ha abierto un debate a raíz de la ferviente defensa en televisión del libro “La enzima prodigiosa”, del médico japonés Hiromi Shinya, por parte de la periodista y presentadora Mercedes Milá. La polémica se sirvió en el Chester de Risto Mejide, cuando la presentadora arremetió contra el bioquímico y divulgador J.M. Mulet (@jmmulet)  (llamándole “gordito”), crítico con la teoría propuesta por el libro de Shinya: en nuestro cuerpo, existe una enzima madre de la que se desarrollan todas las demás, y nuestra dieta juega un papel fundamental en la correcta distribución de las enzimas. Las formas de la contienda han acaparado la noticia, pero lo realmente preocupante es el fondo de este debate: ¿existe de verdad una enzima prodigiosa?





Empecemos por lo más básico: ¿qué son las enzimas? En la naturaleza, algunas reacciones químicas suceden de forma espontánea muy lentamente. Para aumentar la velocidad, se utilizan sustancias denominadas catalizadores. En nuestro organismo, la mayoría de las reacciones que intervienen en el metabolismo son muy lentas, pero disponemos de nuestros propios catalizadores biológicos, las enzimas, para acelerarlas. Las enzimas son proteínas que captan determinadas moléculas (sustratos) para convertirlas en otro tipo (productos).

Al ser proteínas, están constituidas por unidades más pequeñas de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos distintos y la secuencia que forman estos aminoácidos determina la estructura tridimensional de la proteína, que es fundamental para un correcto funcionamiento de esta. Ni la secuencia ni la estructura son caprichosas, sino que están codificadas en el ADN.

Las enzimas presentan una elevada especificidad, es decir, que son muy precisas reconociendo a un tipo de sustrato concreto y tienen una actividad predefinida, catalizando un tipo de reacción concreta. Existen pues muchas clases de enzimas (todas acaban en “-asa), y según su función se reparten en los distintos órganos y tejidos del cuerpo. Un ejemplo es la lactasa (presente en el intestino delgado), que reconoce específicamente a la lactosa y la corta, obteniéndose dos moléculas más pequeñas, glucosa y galactosa. (Hay que recordar el post de Leche Sin Lactosa, ¡ahora con más químicos! escrito en este blog)



Dicha especificidad de las enzimas se explicó inicialmente con el modelo de la llave-cerradura propuesto por Emil Fischer en 1894, que sostenía que existe una complementariedad geométrica entre enzimas y sustratos, encajando entre ellos perfectamente. Más adelante, en 1958, Daniel Koshland propuso un modelo que resultó ajustarse más a la realidad, el modelo de encaje inducido, que postula que el sitio activo de las enzimas (los pocos aminoácidos que reconocen y se unen al sustrato) es flexible, y cambia su conformación al unirse al sustrato.



Obviamente, no sólo la especie humana dispone de enzimas en su organismo. Muchos patógenos hacen uso de sus propias enzimas para atacar a otros organismos. Sin embargo, las enzimas no son infalibles: pueden ser inhibidas por otras moléculas, generalmente fármacos, que se unen a ellas e impiden el reconocimiento del sustrato.

Volviendo al libro de Shinya, sostiene que todas las enzimas provienen de una enzima madre. Según las necesidades del cuerpo, las enzimas madre irán a donde sean requeridas y se especializarán en un tipo u otro de enzima. Siguiendo el ejemplo anterior, si bebemos mucha leche, las enzimas madre se desplazarán al intestino delgado y se especializarán en lactasa para poder digerir la lactosa. Una filosofía similar a la de las células madre, sólo que las células son unidades infinitamente más complejas que las proteínas y las enzimas generalmente suelen realizar su actividad dentro de las células y por tanto no tienen la capacidad de viajar libremente a cualquier parte del cuerpo por sí solas.

Es esta idea la que lleva a Shinya a vender su dieta milagrosa, con la que supuestamente se mantiene un equilibrio de las enzimas madre. Nada de leche ni huevos ni aceite, más verdura y menos carne, y por supuesto, nada de químicos. Algunas de sus afirmaciones son realmente peligrosas: defiende que la quimioterapia, lejos de combatir el cáncer, lo alimenta. Asegura que su dieta milagrosa es suficiente para superar la enfermedad, pero no aporta datos científicos experimentales para ninguna de sus afirmaciones.



Por si todo esto fuera poco, una de sus ideas más disparatadas es que al comer muchos alimentos que contengan las supuestas enzimas madre, se reponen los niveles de estas enzimas en el cuerpo. Esto es un sinsentido, ya que las enzimas presentes en los alimentos no dejan de ser proteínas, y por lo tanto son descompuestas en aminoácidos en el tracto digestivo. Lo que el cuerpo aprovecha de los alimentos son sus aminoácidos (para, entre otras cosas, fabricar enzimas propias), no las enzimas en su forma entera y funcional. Por no decir que las enzimas presentes en los alimentos representan una fracción muy pequeña del peso total, y que cuando las ingerimos ya están inactivas, debido a la temperatura, la oxidación o la salinidad.

Shinya desafía incluso la evolución darwiniana y se suma al obsoleto lamarckismo, diciendo que el ADN puede modificarse a través de las emociones y el comportamiento, o la energía vital, y que estos caracteres obtenidos podrán ser heredados.

La realidad es que la información requerida para fabricar las enzimas está cuidadosamente recogida en el ADN: cada gen responsable de la síntesis de una enzima u otra se localiza en una parte concreta de un cromosoma u otro. El gen que codifica la lactasa, por ejemplo, se encuentra en el cromosoma 2, posición 21. Y este hecho más que probado desmonta la posibilidad de que las enzimas adquieran su función después de haber sido sintetizadas, y, por lo tanto, de que exista una enzima madre.



Si realmente ha existido una enzima madre de la que provienen todas las enzimas actuales, lo hizo hace millones de años, pero desde luego no existe en la actualidad, y menos en nuestro organismo. Investigaciones recientes tratan de resucitar enzimas antiguas que se han ido perdiendo a lo largo de la evolución. La evidencia sugiere que 500 millones de años después de que comenzara la vida (es decir, hace 3500 millones de años de la actualidad), las bacterias ya tenían la sofisticada maquinaria de la que disponen hoy en día. Sin embargo, este tema ya da para otra futura entrada en el blog. 

Pdt: para saber algo sobre la historia de las enzimas, podéis escuchar el podcast de Ciencia ConCiencia "Enzimas en Radio Al Pilón" 



Esta entrada participa en la LXIII edición del Carnaval de Química, alojada en el blog ‘Cardescu Web‘ de @CienciaNformas
carnaval LVIII

martes, 7 de marzo de 2017

Fluorescencia y Espadas Láser

En mi afán de seguir buscando una manera de poder tener una espada láser sobre el cabecero de mi cama, como ya comenté una vez en el post "Espadas láser, ¿realidad o ficción?", esta vez creo que he dado con la solución. Sólo hay que "aprovecharse" de una propiedad que tienen algunas moléculas, capaces de emitir luz de una determinada longitud de onda (es decir, de un color) cuando son irradiadas con otra luz de menor longitud de onda. 

Esta propiedad es un tipo de luminiscencia, la cual tienen ciertas moléculas cuando son capaces de emitir luz tras haber absorbido energía de otra radiación (principalmente ultravioleta) sin elevar su temperatura. 

La luminiscencia se puede clasificar según sea la radiación que estimula la emisión de luz: fotoluminiscencia, si la energía activadora está dentro del rango del espectro electromagnético de los Rayos UV, Rayos X o Rayos Catódicos; catodoluminiscencia, si el origen es un bombardeo con electrones acelerados; radioluminiscencia: si el origen es una irradiación con rayos α, β o γ...

Además de la excitación por radiaciones ionizantes, la luminiscencia puede generarse también mediante una reacción química (quimioluminiscencia), energía mecánica (triboluminiscencia), energía eléctrica (electroluminiscencia), energía biológica (bioluminiscencia), ondas sonoras (sonoluminiscencia)... Si os interesa podéis leer un artículo que escribí en Principia el año pasado, titulado Amor Bioluminiscente :D

La emisión de luz tiene lugar a un tiempo característico después de la absorción de la radiación y es este parámetro el que hace que podamos distinguir entre fluorescencia, si el tiempo es muy pequeño (Tº<10-8 segundos), y fosforescencia, si el tiempo es mayor (Tº>10-8 segundos).

Ahora es donde entran en juego las espadas láser. Bien, si conseguimos sintetizar un compuesto que sea luminiscente podríamos conseguir en nuestro cuarto un efecto como el mostrado más abajo. 


Yoda dibujado con un rotulador fluorescente. A su izquierda un tubo con compuesto fluorescente en su interior. 


Emisión de los compuestos fluorescentes bajo luz UV.

¿Por qué emiten luz las moléculas?

La emisión de luz de las moléculas es debida a sus electrones. Éstos se encuentran en su estado fundamental y, al recibir energía, se excitan y suben a niveles superiores de energía. Cuando estos electrones se relajan, bajan de nivel (como si de una escalera se tratase), y al volver a su estado fundamental emiten luz. En el blog Ciencillamente Hablando tienen unos dibujos que lo explican de una manera muy divertida :)


Así que ya sabéis, si queréis espadas láser una opción podría ser la excitación de los electrones de algunas moléculas, para que así sean ellos los encargados de que nuestras espadas den luz a nuestro cabecero de la cama ;)


Esta entrada participa en la LXIII edición del Carnaval de Química, alojada en el blog ‘Cardescu Web‘ de @CienciaNformas